Nossa geração está diante de uma verdadeira revolução da genética na manipulação do desempenho físico. Nesse artigo vamos falar dos inibidores de miostatina e a hipertrofia muscular.
A miostatina
Sim, hoje o artigo é de nerd, pois vamos falar da miostatina que faz parte da família dos fatores de diferenciação de crescimento 8 (GDF 8) que atuam limitando o crescimento muscular.
Então se você produzir mais miostatina, vai ter mais dificuldade para ganhar massa muscular, mas a ciência vem trabalhando para desenvolver substancias que bloqueiam a os receptores dessa proteína.
Se a quantidade de miostatina for muito baixa, os músculos desenvolverão demais. Por outro lado, se houver muita miostatina no corpo, a massa muscular será insuficiente. Este é o caso das pessoas que sofrem de insuficiência cardíaca: o coração contém muita miostatina.
Indivíduos que tem pouca miostatina desenvolvem hipertrofia muscular total, como atletas que praticam musculação intensa. No caso de excesso de miostatina no corpo, a pessoa ou animal sofrerá um desenvolvimento muscular mais lento.
A boa notícia é que o treino de musculação pode diminuir os níveis desta proteína no corpo, tanto no músculo esquelético quanto no coração. Vários estudos foram realizados sobre a regulação natural do crescimento muscular com a proteína miostatina na esperança de encontrar uma maneira de bloquear sua ação, a fim de aumentar a massa muscular em seres humanos ou animais.
A hipertrofia muscular causada por problemas de miostatina é devida à mutação do gene GDF8 encontrado no cromossomo 2. Aumento do tamanho do músculo não vem necessariamente com o aumento da força muscular que deve naturalmente acompanhá-lo. O tecido adiposo conectado ao músculo geralmente não é grosso.
Os portadores homozigotos e heterozigotos possuem os mesmos sinais médicos, que dependem apenas da quantidade de miostatina. Os portadores homozigotos têm músculos dobrados o volume normal.
Folicatina
Na busca da melhora da performance dos atletas e o tratamento de doenças musculares a indústria farmacêutica vem desenvolvendo suplementos ergogênicos a base de folacatina.
A folicatina é uma proteína. Ela ajuda a regular os fatores de crescimento na família TGF beta , principalmente influenciando ativinas e inibinas.
Seu papel é desativar fatores de crescimento na família beta do TGF. Como elas funcionam? As folicatinas se conectam aos fatores de crescimento, evitando assim que essas proteínas se conectem com sucesso aos seus receptores.
Elas são ativas muito perto de onde eles são produzidos. Follastatina se conecta às subunidades beta a e b dessas proteínas, portanto, logicamente, duas follastatinas são necessárias para desativar uma ativina e uma inibina.
Estudos médicos sobre inibidores de miostatina
Em 1997, uma proteína sintetizada em mamíferos (incluindo humanos) foi descoberta na Universidade de Baltimore. Bloqueia a proliferação de células musculares, permitindo reparar ou controlar o crescimento muscular.
A classe médica rapidamente mostrou interesse neste produto para tratar músculos fracos ou deficiência de força. De fato, a inibição da atividade da molécula torna possível a proliferação de células musculares.
Vários métodos foram desenvolvidos para inibir a atividade da miostatina. O objetivo desses métodos é prevenir a miostatina de se ligar ao seu receptor (ACVR2b), bloqueando a atividade da miostatina e levando ao aumento da massa muscular.
Um método é ligar a miostatina a outra molécula antes que ela possa se ligar ao seu próprio receptor. Várias moléculas podem ser usadas para esse fim. Algumas são moléculas endógenas naturalmente presentes em seres humanos que ajudam a modular a atividade da miostatina.
Uma dessas moléculas é a folicatina. Presente no sangue humano, esta proteína é um inibidor de miostatina natural. O propéptido de miostatina é outra molécula endógena que inibe a atividade da miostatina.
Este propeptídeo – presente na estrutura da miostatina imatura (miostatina latente) – é dividido quando a miostatina é ativada. Mais tarde, ele retorna para se ligar à miostatina ativa e evita que ela se conecte ao seu receptor. Alguns atletas usam peptídeos sintéticos idênticos a esses peptídeos naturais para inibir a ação da miostatina .
Outras moléculas que são produzidas naturalmente pelo corpo humano impedem a interação entre a miostatina e seu receptor. Existem também anticorpos anti-miostatina que sequestram e inibem sua ligação.
Outro produto, composto por um sítio de ligação à miostatina idêntico ao do receptor natural acoplado a um fragmento de anticorpo humano, forma um receptor de miostatina solúvel incapaz de liberar o sinal que bloqueia a proliferação de células musculares.
Os laboratórios de pesquisa também produziram artificialmente a parte da proteína miostatina que pode se ligar aos receptores de miostatina e bloqueá-la sem desencadear os sinais intracelulares que paralisam o crescimento muscular.
Conclusão
A maioria dos cientistas concordam que a inibição da miostatina em humanos será possível no futuro próximo de forma segura. Como resultado, todas as organizações antidoping já estão no trabalho e se preparam para encontrar testes que detectam a miostatina bloqueada.
Leia mais!
- Inhibition of myostatin in adult mice increases skeletal muscle mass and strength. LA Whittemore, K Song, X Li, J Aghajanian… – Biochemical and …, 2003 – Elsevier
- Long-term enhancement of skeletal muscle mass and strength by single gene administration of myostatin inhibitors. AM Haidet, L Rizo, C Handy… – Proceedings of the …, 2008 – National Acad Sciences
- Myostatin regulation of muscle development: molecular basis, natural mutations, physiopathological aspects. JE Dominique, C Gérard – Experimental cell research, 2006 – Elsevier
- Effects of an alleged myostatin-binding supplement and heavy resistance training on serum myostatin, muscle strength and mass, and body composition
- DS Willoughby – … journal of sport nutrition and exercise …, 2004 – journals.humankinetics.com
- The myostatin gene: physiology and pharmacological relevance. D Joulia-Ekaza, G Cabello – Current opinion in pharmacology, 2007 – Elsevier
